Cells are extremely crowded environments: inside them, there are millions of molecules of various sizes that continuously interact with each other. For decades, only the thermodynamics of the interactions between these molecules has been considered, neglecting the effect that molecular crowding induces on such interactions. In this model, the hydrogen bonding defined between water molecules and biomolecules plays a fundamental role in their dynamics, function and stability. This paper will address the role played by water, through its hydrogen bonds, on proteins and nucleic acids: in particular, the importance of these interactions in the stabilization and folding of proteins and nucleic acids in crowded environments will be described. To provide a comprehensive overview, the experimental methods used to fully characterize the network of hydrogen bonds within crowded systems will also be described.

Le cellule sono ambienti estremamente affollati: all’interno di esse sono presenti milioni di molecole di svariate dimensioni che interagiscono continuamente tra loro. Per decenni è stata considerata solamente la termodinamica delle interazioni tra queste molecole, tralasciando l’effetto che l’affollamento molecolare induce su tali interazioni. In questo modello, il legame a idrogeno definito tra le molecole d’acqua e le biomolecole svolge un ruolo fondamentale sul loro comportamento, sulla loro funzione e stabilità. In questo elaborato verrà affrontato il ruolo svolto dall’acqua, tramite i suoi legami a idrogeno, su proteine e acidi nucleici: in particolar modo verrà descritta l’importanza di tali interazioni nella stabilizzazione e nel ripiegamento di proteine e acidi nucleici in intorni affollati. Per poter definire una panoramica generale verranno descritti anche i metodi sperimentali utilizzati per caratterizzare in modo completo la rete di legami a idrogeno all’interno di sistemi affollati.

L'importanza del legame a idrogeno in intorni molecolarmente affollati: una panoramica chimico-fisica

IERACE, DOMENICO
2022/2023

Abstract

Le cellule sono ambienti estremamente affollati: all’interno di esse sono presenti milioni di molecole di svariate dimensioni che interagiscono continuamente tra loro. Per decenni è stata considerata solamente la termodinamica delle interazioni tra queste molecole, tralasciando l’effetto che l’affollamento molecolare induce su tali interazioni. In questo modello, il legame a idrogeno definito tra le molecole d’acqua e le biomolecole svolge un ruolo fondamentale sul loro comportamento, sulla loro funzione e stabilità. In questo elaborato verrà affrontato il ruolo svolto dall’acqua, tramite i suoi legami a idrogeno, su proteine e acidi nucleici: in particolar modo verrà descritta l’importanza di tali interazioni nella stabilizzazione e nel ripiegamento di proteine e acidi nucleici in intorni affollati. Per poter definire una panoramica generale verranno descritti anche i metodi sperimentali utilizzati per caratterizzare in modo completo la rete di legami a idrogeno all’interno di sistemi affollati.
ITA
Cells are extremely crowded environments: inside them, there are millions of molecules of various sizes that continuously interact with each other. For decades, only the thermodynamics of the interactions between these molecules has been considered, neglecting the effect that molecular crowding induces on such interactions. In this model, the hydrogen bonding defined between water molecules and biomolecules plays a fundamental role in their dynamics, function and stability. This paper will address the role played by water, through its hydrogen bonds, on proteins and nucleic acids: in particular, the importance of these interactions in the stabilization and folding of proteins and nucleic acids in crowded environments will be described. To provide a comprehensive overview, the experimental methods used to fully characterize the network of hydrogen bonds within crowded systems will also be described.
IMPORT DA TESIONLINE
File in questo prodotto:
Non ci sono file associati a questo prodotto.

I documenti in UNITESI sono protetti da copyright e tutti i diritti sono riservati, salvo diversa indicazione.

Utilizza questo identificativo per citare o creare un link a questo documento: https://hdl.handle.net/20.500.14240/157200